Przejdź do głównej treści

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Centrum SOLARIS

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Publikacje naukowe

Grafika przedstawiająca wizualizację Publikacji Użytkowników SOLARIS Grafika przedstawiająca wizualizację Publikacji Pracowników Naukowych SOLARIS

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Badania nad retrowirusami z użyciem Cryo-EM

Badania nad retrowirusami z użyciem Cryo-EM

Odwrotna transkrypcja obejmuje konwersję jednoniciowego RNA do dwuniciowego DNA. Jest to kluczowy krok w replikacji retrowirusów, katalizowany przez enzym odwrotną transkryptazę. Retrowirusy dzielą się na dwie podrodziny, z których jedna, Spumaretrovirinae, posiada odmienny cykl proliferacji i odmienną strukturę domenową odwrotnej transkryptazy. Przedstawione badania stanowią pierwszy opis strukturalny wiązania kwasu nukleinowego przez odwrotną transferazę wirusa, wykazując jej zdolność do zmiany stanu oligomerycznego w zależności od typu związanego kwasu nukleinowego.

Odwrotne transkryptazy (RTs) wykorzystują aktywność swojej polimerazy DNA i RN-azy H do katalizowania procesu konwersji jednoniciowego RNA do dwuniciowego DNA, co jest kluczowym krokiem w replikacji retrowirusów. Podrodzina retrowirusów, Spumaretrovirinae (foamy viruses, FV), posiada unikalną odwrotną transkryptazę, która jest fuzją z domeną proteazową (PR). Mechanizm przyłączania substratu przez ten enzym był nieznany do tej pory. W pracy przedstawiono krystaliczną strukturę monomerycznej, o pełnej długości, marmozety FV (MFV) PR-RT w kompleksie z substratem hybrydowym RNA/DNA. Ponadto, autorzy pracy opisali strukturę MFV PR-RT z usuniętą RN-azą H w kompleksie z substratem dsDNA, w którym enzym formuje asymetryczne homodimery. Rekonstrukcja pełnej długości kompleksu MFV PR-RT dsDNA z użyciem kriomikroskopii elektronowej Cryo-EM w Centrum SOLARIS potwierdziła jego dimeryczną architekturę. Odkrycia te, po raz pierwszy, prezentują opis strukturalny wiązania kwasu nukleinowego przez retrowirusa foamy viruses i pokazują jego zdolność do zmiany jego stanu oligomerycznego w zależności od typu przyłączanego kwasu nukleinowego.

Przeprowadzone badania, po raz kolejny, potwierdzają niezwykłą użyteczność kriomikroskopii elektronowej i jej znamienny wkład w rozwój biologii strukturalnej. Bardzo istotnym okazało się wykorzystanie Cryo-EM w marcu 2020 roku, kiedy naukowcy w niespotykanym tempie rozwiązali strukturę białka kolca koronawirusa (spike protein), co pozwoliło lekarzom i naukowcom w walce z Covid-19. Praca została opublikowana w Nature.

Pełną wersję artykułu znajdziesz klikając w aktywny link. 

 

*rysunek zaczerpnięty ze strony TurboSQUID

Polecamy również
Nietrywialna struktura elektronowa semimetalu Diraca
Nietrywialna struktura elektronowa semimetalu Diraca
Badania nad tlenkiem cynku implantowanym iterbem na linii PIRX
Badania nad tlenkiem cynku implantowanym iterbem na linii PIRX
Zaskakująca modyfikacja powierzchni Fermiego w fosforku niobu – badania nad nowymi materiałami
Zaskakująca modyfikacja powierzchni Fermiego w fosforku niobu – badania nad nowymi materiałami
Orientujesz się? Obrazowanie drgań poniżej limitu dyfrakcji ujawnia kąty 3D makrocząsteczek
Orientujesz się? Obrazowanie drgań poniżej limitu dyfrakcji ujawnia kąty 3D makrocząsteczek