Przejdź do głównej treści

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Centrum SOLARIS

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

https://synchrotron.uj.edu.pl/centrum/zespol/publikacje-naukowe-zespolu

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Badania nad retrowirusami z użyciem Cryo-EM

Badania nad retrowirusami z użyciem Cryo-EM

Odwrotna transkrypcja obejmuje konwersję jednoniciowego RNA do dwuniciowego DNA. Jest to kluczowy krok w replikacji retrowirusów, katalizowany przez enzym odwrotną transkryptazę. Retrowirusy dzielą się na dwie podrodziny, z których jedna, Spumaretrovirinae, posiada odmienny cykl proliferacji i odmienną strukturę domenową odwrotnej transkryptazy. Przedstawione badania stanowią pierwszy opis strukturalny wiązania kwasu nukleinowego przez odwrotną transferazę wirusa, wykazując jej zdolność do zmiany stanu oligomerycznego w zależności od typu związanego kwasu nukleinowego.

Odwrotne transkryptazy (RTs) wykorzystują aktywność swojej polimerazy DNA i RN-azy H do katalizowania procesu konwersji jednoniciowego RNA do dwuniciowego DNA, co jest kluczowym krokiem w replikacji retrowirusów. Podrodzina retrowirusów, Spumaretrovirinae (foamy viruses, FV), posiada unikalną odwrotną transkryptazę, która jest fuzją z domeną proteazową (PR). Mechanizm przyłączania substratu przez ten enzym był nieznany do tej pory. W pracy przedstawiono krystaliczną strukturę monomerycznej, o pełnej długości, marmozety FV (MFV) PR-RT w kompleksie z substratem hybrydowym RNA/DNA. Ponadto, autorzy pracy opisali strukturę MFV PR-RT z usuniętą RN-azą H w kompleksie z substratem dsDNA, w którym enzym formuje asymetryczne homodimery. Rekonstrukcja pełnej długości kompleksu MFV PR-RT dsDNA z użyciem kriomikroskopii elektronowej Cryo-EM w Centrum SOLARIS potwierdziła jego dimeryczną architekturę. Odkrycia te, po raz pierwszy, prezentują opis strukturalny wiązania kwasu nukleinowego przez retrowirusa foamy viruses i pokazują jego zdolność do zmiany jego stanu oligomerycznego w zależności od typu przyłączanego kwasu nukleinowego.

Przeprowadzone badania, po raz kolejny, potwierdzają niezwykłą użyteczność kriomikroskopii elektronowej i jej znamienny wkład w rozwój biologii strukturalnej. Bardzo istotnym okazało się wykorzystanie Cryo-EM w marcu 2020 roku, kiedy naukowcy w niespotykanym tempie rozwiązali strukturę białka kolca koronawirusa (spike protein), co pozwoliło lekarzom i naukowcom w walce z Covid-19. Praca została opublikowana w Nature.

Pełną wersję artykułu znajdziesz tutaj: https://journals.asm.org/doi/10.1128/JVI.00848-21

 

*rysunek zaczerpnięty ze strony TurboSQUID

Polecamy również
Okładka czasopisma Science Advances poświęcona wynikom badań na Cryo-EM !
Okładka czasopisma Science Advances poświęcona wynikom badań na Cryo-EM !
Spektroskopia FTIR w badaniach nad nowotworami
Spektroskopia FTIR w badaniach nad nowotworami
Ditlenek tytanu bohaterem pierwszych badań IFJ PAN w Solaris
Ditlenek tytanu bohaterem pierwszych badań IFJ PAN w Solaris
Dostosowanie obrazowania w podczerwieni do wymogów ekonomicznych kliniki
Dostosowanie obrazowania w podczerwieni do wymogów ekonomicznych kliniki