Przejdź do głównej treści

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Centrum SOLARIS

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Lista publikacji naukowych

Widok zawartości stron Widok zawartości stron

Mechanizm działania kluczowego kompleksu białkowego w bakteryjnej rekombinacji homologicznej

Mechanizm działania kluczowego kompleksu białkowego w bakteryjnej rekombinacji homologicznej

Naukowcy z Laboratorium Struktury Białka Międzynarodowego Instytutu Biologii Molekularnej i Komórkowej w Warszawie wyjaśnili mechanizm działania kluczowego kompleksu białkowego w bakteryjnej rekombinacji homologicznej.

Abstrakt: Rekombinacja homologiczna jest jedną z podstawowych ścieżek naprawy uszkodzonej informacji genetycznej. Polega ona na wytworzeniu jednoniciowej cząsteczki DNA w miejscu uszkodzenia. Następnie, fragment ten jest wykorzystany do poszukiwania matrycy w oparciu o homologię. U bakterii w jedną ze ścieżek naprawy DNA opartych na rekombinacji homologicznej zaangażowane są białka RecF, RecO i RecR. Wiążą się one na styku jednoniciowego (ss) i dwuniciowego (ds) DNA, a następnie ułatwiają wymianę białka SSB, które początkowo pokrywa ssDNA, na białko RecA, które promuje poszukiwanie sekwencji homologicznej. Molekularny mechanizm działania białek RecFOR w tym szlaku był w dużej mierze nieznany. Shivlee Nirwal i współpracownicy z laboratorium prof. Marcina Nowotnego wykorzystali Narodowe Centrum Promieniowania Synchrotronowego SOLARIS do zbadania struktur kompleksów RecF-DNA i RecFOR-DNA oraz ich subkompleksów przy użyciu kriomikroskopii elektronowej, aby wyjaśnić mechanizm współpracy tych białek w rozpoznawaniu połączeń ss-dsDNA.  


Rozwinięcie: Struktury subkompleksów RecF-DNA i RecFR-DNA pokazują, jak dimer białka RecF wykorzystuje helikalne wypustki do wiązania dwuniciowej cząsteczki DNA. Struktura subkompleksu RecFR-DNA pokazuje ponadto sposób, w jaki jedna cząsteczka białka RecF oddziałuje z dwoma różnymi regionami pierścienia zbudowanego z czterech kopii białka RecR, co stabilizuje ten pierścień na cząsteczce DNA. Rekonstrukcje o niższej rozdzielczości subkompleksu RecR-RecO oraz całego układu RecFOR-DNA wyjaśniają, w jaki sposób białko RecO jest pozycjonowane, aby oddziaływać z ssDNA i białkiem SSB, co blokuje kompleks na styku ssDNA-dsDNA. Powyższe modele zostały zweryfikowane poprzez szereg eksperymentów biochemicznych i biofizycznych. Podsumowując, uzyskane wyniki integrują i wyjaśniają przekrój danych biochemicznych dostępnych dla systemu RecFOR i zapewniają ramy dla pełnego zrozumienia ścieżki rekombinacji homologicznej RecFOR.

Rysunek 1. Rekonstrukcje kompleksu RecFOR-DNA oraz subkompleksów RecFR-DNA i RecOR-DNA wykonane przy użyciu kriomikroskopii elektronowej.

Rysunek 1. Rekonstrukcje kompleksu RecFOR-DNA oraz subkompleksów RecFR-DNA i RecOR-DNA wykonane przy użyciu kriomikroskopii elektronowej.

Napisane przez: Shivlee Nirwal

Link do publikacji:

S. Nirwal, M. Czarnocki-Cieciura, A. Chaudhary, W. Zajko, K. Skowronek, S. Chamera, M. Figiel, M. Nowotny Mechanism of RecF–RecO–RecR cooperation in bacterial homologous recombination, Nature Structural & Molecular Biology, (2023) doi: 10.1038/s41594-023-00967-z

Polecamy również
Kontrola odkształceń nad stopniem swobody doliny

Kontrola odkształceń nad stopniem swobody doliny

Związek struktury szkieletów poliuretanów z właściwościami strukturalnymi i nadprzewodzącymi pianek Y-123

Związek struktury szkieletów poliuretanów z właściwościami strukturalnymi i nadprzewodzącymi pianek Y-123

Wpływ implantacji jonów Ne<sup>+</sup> 250 keV na parametry krytyczne kompozytowych taśm 2G HTS

Wpływ implantacji jonów Ne+ 250 keV na parametry krytyczne kompozytowych taśm 2G HTS

Szczególna rola magnetycznych jonów Ni w strukturze elektronowej

Szczególna rola magnetycznych jonów Ni w strukturze elektronowej